Vendredi  30 octobre 2026, 18h, amphithéâtre Alain Guille, dans le cadre d’Octobre Rose

Les dons collectés à l’occasion de cette conférence seront reversés au comité 66 de la Ligue contre le Cancer;

Antoine Aze, CR-CNRS, IGH Montpellier

Résumé

La chimiothérapie agit en détruisant les cellules cancéreuses, notamment parce qu’elles se multiplient rapidement. Mais elle peut également toucher des cellules saines, ce qui explique une partie de ses effets secondaires. Un défi majeur en cancérologie est que certaines cellules cancéreuses parviennent à résister aux traitements. Elles développent des mécanismes qui leur permettent de survivre malgré les dommages provoqués par la chimiothérapie.

Nos recherches s’intéressent à l’un de ces mécanismes : la capacité des cellules cancéreuses à tolérer les dommages causés à leur ADN. Nous avons ainsi identifié un nouvel acteur biologique qui participe à cette résistance et qui joue également un rôle important dans la réponse immunitaire.

Mieux comprendre ce mécanisme pourrait permettre, à terme, d’imaginer de nouvelles stratégies thérapeutiques pour rendre les traitements anticancéreux plus efficaces tout en limitant leur toxicité.

CV

Titulaire d’un doctorat en physiologie et physiopathologie obtenu à l’Observatoire Océanologique de Banyuls, j’ai intégré le CNRS en tant que chargé de recherche en 2018 à l’Institut de Génétique Humaine de Montpellier. À travers l’utilisation de modèles biologiques variés (extraits d’œufs d’amphibien et cellules cancéreuses humaines), je décrypte les voies de signalisation moléculaires mises en œuvre par les cellules eucaryotes pour conserver l’intégrité de leur génome. Une connaissance approfondie de ces processus reste un enjeu scientifique majeur en biologie et en cancérologie, afin de comprendre les mécanismes moléculaires de la tumorigenèse.

Bérengère Pradet-Balade,  CR-CNRS, CRBM Montpellier

Résumé

Les protéines sont des constituants essentiels des cellules de l’organisme. Leur production dans la cellule se fait en plusieurs étapes : traduction des ARN messagers (copies de l’ADN) en chaînes polypeptidiques (chaine d’acides aminés), puis repliement de ces chaînes en protéines.  Celles-ci adoptent alors une structure (« une forme ») bien définie leur permettant d’interagir avec d’autres composants organiques (protéines, lipides ou autres) et de s’assembler en « complexes » fonctionnels. Cette étape de repliement est indispensable à l’expression des gènes mais elle est peu étudiée. Elle implique des protéines appelées chaperonnes qui servent à l’acquisition ou au maintien de la structure repliée. Certaines chaperonnes sont particulièrement abondantes dans les cellules cancéreuses (carcinomes du sein et du côlon, notamment) et interfèrent avec l’activité cytotoxique de nombreuses substances anticancéreuses.

Nous développons des composés chimiques pour comprendre comment la chaperonne RUVBL1/2 a besoin d’énergie, libérée par l’ATP, pour replier ces chaînes polypeptidiques. Nous évaluons également si l’inhibition de cette activité de repliement exercée par RUVBL1/2 pourrait avoir des applications thérapeutiques dans le cadre du cancer colorectal.

CV

Après une thèse en biologie comparée au Muséum National d’Histoire Naturelle, entre 1994 et 1998 et un post-doctorat de quatre ans à Madrid, j’ai intégré le CNRS à l’Observatoire Océanologique de Banyuls. Depuis 2005, au centre de Biologie Cellulaire de Montpellier, j’étudie comment les chaperonnes cellulaires replient les chaînes polypeptidiques pour former des complexes fonctionnels et évalue si ces mécanismes pourraient être perturbés pour soigner les cancers colorectaux.